El trabajo, que se publica en el último número de Science, permite seguir los mecanismos de plegamiento que las proteínas realizan antes de desarrollar correctamente sus funciones, y de cuyas desviaciones se derivan muchas enfermedades.

Julio M. Fernández, director de la investigación y profesor de Ciencias Biológicas de la Universidad de Columbia, en Nueva York, ha indicado que empleó un microscopio de fuerza atómica para observar con alta resolución este proceso en la proteína ubiquitina. "Hasta ahora se desconocían los pasos que seguía una proteína hasta alcanzar su estructura final", ha apuntado Fernández.

Anteriormente, sólo se había especulado sobre este desarrollo con medidas indirectas, "pero ahora se puede seguir y se ha encontrado algo muy diferente a lo que se esperaba".

Fuerza mecánica. El microscopio usado en este trabajo permitió tomar de sus extremos una proteína y aplicarle fuerza mecánica para estirarla hasta romper su estructura, obteniendo una cadena de polipéptidos, compuesto de aminoácidos que pueden plegarse en estructuras repetitivas regulares.

Una vez estirada, se relajaba la fuerza mecánica ejercida, lo que facilitaba que la proteína se plegara, siguiendo un determinado código. "Las proteínas de una secuencia pertenecientes a un mismo tipo se pliegan de la misma forma, por lo que sería posible estudiar regularidades en otras proteínas", tal y como ha sugerido el experto de la Universidad de Nueva York.