Intentar fraccionar con fines terapéuticos depósitos de proteínas priones anormales que parecen responsables de encefalopatías espongigormes transmisibles como la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob (MCJ) podría ser peor que la enfermedad, según un estudio que aparecerá en la revista científica británica Nature.

Este procedimiento podría acarrear la liberación de conjuntos de proteínas más pequeñas pero mucho más infecciosas, advierten Byron Caughey y su equipo de investigadores (NIAD/NIH Rocky Mountain Laboratories, Hamilton, Estados Unidos) luego de trabajos que pueden tener también implicaciones en el tratamiento de la enfermedad de Alzheimer.

Las encefalopatías espongiformes transmisibles (Creutzfeldt-Jakob clásico o su nueva variante, la forma humana de la enfermedad de la vaca loca) que dan al cerebro el aspecto de una esponja, están caracterizadas por la transformación de una proteína prión (PrP) naturalmente presente en el cerebro a una forma anormal.

Intentar desestabilizar, al menos parcialmente, depósitos de priones anormales "con fines terapéuticos o de descontaminación podría acarrear un aumento involuntario de su potencial infeccioso", concluyen los investigadores.