Los priones, presentes de forma natural en el cerebro, parecen impedir la acumulación de una proteína asociada con la enfermedad de Alzheimer (AE), según un estudio que se publica en el último número de Proceedings of the National Academy of Sciences. La posible función de estas proteínas ha sido descubierta por un equipo de científicos dirigido por Nigel Hooper, de la Universidad de Leeds, en el Reino Unido.

El Alzheimer y enfermedades como la variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJnv) siguen patrones similares de progresión y comparten algunos rasgos genéticos en los priones.

"Nuestros experimentos han mostrado que las proteínas priónicas normales (PrPc, por sus siglas en inglés) reducen la formación de las beta amiloides, que sirven como base para la formación de placas en Alzheimer", ha explicado Hooper.

En la variante del mal de Creutzfeldt-Jakob, priones infecciosos corrompen las PrPc y las obligan a cambiar de estructura, causando graves daños e incluso la muerte. Los investigadores descubrieron que, en condiciones de laboratorio, altos niveles de priones reducen la acumulación de proteínas beta amiloides, y al hacerlo impiden la formación de placas de Alzheimer.

Cuando se redujo el nivel de los priones o se eliminaron por completo, volvió a registrarse la formación de beta amiloides, lo que sugiere que las proteínas priónicas impiden que la condición se desarrolle o se presente.

Los investigadores también trabajaron con ratas modificadas genéticamente para no producir priones, y confirmaron que las beta amiloides podían formarse sin problemas. Hooper ha explicado que ahora se necesita ver si la edad afecta de alguna manera a la capacidad de las proteínas priónicas de proteger contra la EA. "Hasta ahora, la función normal de las PrPc no está clara. Aunque se necesita investigar y aprender más sobre esta cuestión, en teoría si se pudiera establecer un tratamiento que replique el efecto de los priones se podría detener el avance de la enfermedad".

Test de detección
Por otro lado, científicos de la Unidad de Vigilancia de la Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob de la Universidad de Edimburgo, coordinados por James Ironside, han logrado avances significativos en el desarrollo de una técnica que podría utilizarse para confirmar si una persona está infectada con la variante del mal de Creutzfeldt-Jakob.

La técnica, que ya se ha utilizado en modelos animales, imita y acelera la replicación de priones. El método, conocido como Amplificación Cíclica del Plegamiento Proteico (PMCA, por sus siglas en inglés) permite incrementar los niveles de priones de manera que puedan ser reconocidos por los métodos de detección existentes.

Los científicos han demostrado por primera vez que el número de priones de la variante de Creutzfeldt-Jakob puede amplificarse a partir de extractos de tejidos cerebrales humanos infectados.

La muestra se incuba y se expone a ultrasonidos en repetidas ocasiones, de manera que se puedan romper los priones en numerosas partículas más pequeñas.

Quizá, con más investigación se pueda asegurar que esta técnica, que sólo se ha aplicado en muestras de tejido cerebral, se pueda aplicar en otro tipo de tejidos, como la sangre, y utilizarse en test para determinar la presencia de la variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.

'(PNAS 2007 104: 11062-11067)'.

MEJOR CONOCIMIENTO DE LA PROPAGACIÓN
Según un estudio que publica PLOS Pathogens, ciertas partículas minerales del suelo conservan la capacidad infecciosa de los priones. La investigación, realizada por un grupo de la Universidad de Wisconsin-Madison, en Estados Unidos, es importante ya que puede ayudar a explicar cómo ciertas enfermedades crónicas y la tembladera, propia de las ovejas, persisten en el ambiente y se propagan entre los animales. Se cree que los priones permanecen en el suelo alrededor de los cadáveres de los animales y en otros lugares donde éstos han dispersado los priones a través de sus fluidos corporales. Los investigadores, que analizaron la capacidad de los priones para permanecer en diferentes tipos de minerales terrestres comunes (montmorillonita, cuarzo y caolinita), han demostrado que este agente puede permanecer en el terreno durante años y mantener su potencial infeccioso.

Por su parte, una investigación realizada en la Universidad de Ilinois, en Estados Unidos, que publica Molecular Cell en su último número, ha demostrado que los priones fúngicos pueden propagarse en la levadura. Es la primera vez que un prión de un organismo se ha propagado en otro organismo que normalmente carece de priones. Esto demuestra que la propagación heteróloga de priones es posible.